Dentro de las células se desarrollan increíbles y complejos mecanismos que aseguran la continuidad de la vida. Las proteínas se fabrican y luego son trasladadas a sus lugares de trabajo mediante complicados sistemas de transporte internos, que implican una precisa coordinación. Eduardo Ceccarelli, doctor en bioquímica, investigador independiente del Conicet y profesor de Biología Molecular en la Facultad de Ciencias Bioquímicas de la Universidad Nacional de Rosario trabaja sobre los sistemas que aseguran que las proteínas sean introducidas en los cloroplastos de las células de las plantas y allí realicen la fotosíntesis.
–Usted trabaja en el Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario.
–Sí. Yo hice estudios de posdoctorado en San Diego, California, EE.UU., durante tres años y después regresé ya hace bastante tiempo y comenzamos a formar un grupo que se consolidó y que desde el ’99 es instituto. Ahora, lo interesante es que el instituto ha crecido notoriamente y en este momento cuenta aproximadamente con 190 personas incluyendo investigadores. Tiene unas 50 líneas de trabajo, que van desde la microbiología básica hasta la biología del desarrollo, con programas que tienen una vinculación productiva interesante...
–Pero cuénteme qué hace usted, junto a su grupo.
–Yo trabajo en biología molecular de plantas, y me ocupo del movimiento intracelular de proteínas a nivel básico, de buscar el motor molecular que mueve a las proteínas a través de las membranas de organelas de plantas.
–A ver, cuénteme cómo es eso.
–Bueno, a ver. La fotosíntesis se produce en los cloroplastos, que son unos pequeños órganos, u organelas que tiene la célula. Pero las proteínas necesarias para la fotosíntesis se fabrican en el citoplasma, fuera de los cloroplastos. Entonces tienen que ser transportadas de alguna manera a los cloroplastos.
–Desde ya.
–Pero resulta que entrar al cloroplasto no es fácil, ya que hay que atravesar dos membranas.
–Del cloroplasto.
–Sí. Entonces, mire lo que ocurre. Ciertas proteínas abren un poro en las membranas, otras proteínas toman a la proteína del citoplasma...
–Mire, hagamos una cosa. A la proteína que debe ser transportada al cloroplasto llamémosla PT.
–De acuerdo. Le decía que ciertas proteínas abren un poro en las membranas, otras proteínas toman a la PT (que naturalmente está enrollada y plegada) y la despliegan, la desenrollan, la estiran y la meten por el poro, que es un verdadero túnel a través de las membranas. Y desde adentro hay proteínas que tiran de la PT como si fuera una soga. Y cuando la PT terminó de atravesar el túnel, la vuelven a plegar del lado de adentro del cloroplasto para que sea funcional. Se imagina que para que semejante mecanismo funcione, intervienen muchas proteínas.
–Me imagino.
–Pero nosotros nos concentramos en la participación de las que se conocen como chaperones moleculares, que acompañan el plegado y desplegado de las PT. Y nosotros queremos saber cómo hacen estos chaperones para facilitar o directamente impulsar, a las PT a través del túnel.
–¿Y cómo lo hacen?
–Eso es lo que no le puedo contar porque no lo sabemos.
–¿Pero cómo piensa que lo hacen?
–La idea es que... Bueno... la proteína que tiene que ser transportada tiene una señal en el extremo, ésa es una hipótesis que dio un Premio Nobel a Gunter Glober, un alemán que vivía en Estados Unidos. Pero es interesante porque el descubridor fue David Sabatini, un argentino que se formó aquí con De Robertis, que fue a trabajar con Gunter Glober y que fue coautor de ese trabajo.
–Volviendo al sistema...
–Tiene una señal, esa señal es un pedazo de péptido, una señal química, que es agarrada por un receptor en la superficie del cloroplasto.
–¿Y el chaperón qué hace?
–El chaperón podría actuar afuera, impidiendo que esa señal se pegue a cualquier otra cosa o se pierda o se deteriore. Y del otro lado de la membrana, la PT es tomada probablemente por algún tipo de chaperón que al unirse comienza a tirar pasándola a través del poro.
–¿Y no se rompe, no se desarma?
–No. Una vez que la PT está adentro, se elimina la señal, y la PT se pliega formando una proteína activa y se ubica en el lugar que le corresponde. Ahora, a nosotros nos interesa saber cuáles son los chaperones que tiran del lado de adentro. El paradigma existente hace dos años era que eran chaperones de cierto tipo (llamados HCP70) y nuestros resultados indican que no serían ésos sino otros, y trabajamos para demostrarlo.
–¿Y cómo lo hacen?
–¿Se acuerda de la señal que le decía...?
–¿Cómo podría olvidarme?
–Bueno, nosotros fabricamos por ingeniería genética una señal y la pusimos en el extremo de la PT...
–¿Y?
–Bueno, la fabricamos para disminuir la velocidad de transporte y resultó que la velocidad de transporte aumentó al doble. No sé si tiene algún significado biológico, recién cuando pueda ponerlos en plantas y hacer plantas transgénicas que me permitan ver eso en células vivas voy a poder saber si lo que estoy viendo en un tubo de ensayo es verdad en la planta, pero no lo voy a saber hasta que lo mida.
–Bueno, cuando lo mida me avisa.
–Creo que es un desafío para nosotros pero puede llegar a darnos mucha información sobre determinados procesos que ocurren durante el crecimiento de la planta... cuestiones de movilización alimenticia, de luz... y además, estos chaperones funcionan también en los procesos de estrés dentro de las plantas. Si se toma una planta y se la somete a un estrés térmico, estos mismos chaperones intervienen tratando de prevenir el desastre que el calentamiento está produciendo en la célula vegetal.
–Lo que impacta es ese mecanismo dentro de una célula.
–Y, sí. Impacta pensar cómo se llegó a semejante complejidad evolutiva para lograr ese sistema que además está regulado: si la planta está creciendo a una alta velocidad, necesita aumentar el transporte de proteínas, porque hay que hacer organelas a alta velocidad. Toda esa regulación es un terreno totalmente desconocido.
–¿Algo más?
–Nada más. Solamente quiero decirte que como secretario de prensa del instituto no me gusta hablar de mi propio tema...
–No le creo. Habló hasta por los codos.