CIENCIA › DIALOGO CON DANIEL MURGIDA, DOCTOR EN QUIMICA, VICEDIRECTOR DEL INQUIMAE
Dentro de la célula se producen fenómenos que paralizarían de asombro aun a un espectador del funcionamiento de las estrellas, y el jinete-búho hipotético sigue con asombro el camino de los electrones a través de las cadenas proteicas.
› Por Leonardo Moledo
–Según tengo anotado acá, usted es vicedirector del Inquimae, Instituto de Química, física de los materiales, Medio Ambiente y Energía del Conicet y se dedica a la espectroscopía raman de proteínas y procesos de transferencia de carga. Yo no tengo idea de lo que es eso. Cuénteme.
–Bueno, nuestro interés es analizar cómo funcionan determinadas proteínas que en el organismo tienen funciones de transferencia de electrones. Un ejemplo de eso es la respiración celular, que implica una cadena de reacciones de transferencia electrónica en la cual la última molécula que interviene es el oxígeno.
–Y esa transferencia se produce.
–A través de una cadena muy compleja, en la cual participa una serie de proteínas ancladas a una membrana biológica. Lo que nosotros hacemos es estudiar cada una de esas proteínas y tratar de determinar cómo va cambiando la estructura de esa proteína a medida que va funcionando, cómo va transfiriendo sus electrones, qué cambios tienen que ocurrir para que una proteína reconozca a la otra y ocurra la reacción.
–Bueno, y esa transferencia de electrones ¿qué objeto tiene?
–El truco que utiliza la naturaleza es el siguiente: esa cadena se utiliza para proveer a la célula de la energía necesaria para llevar adelante otros procesos. Es una transducción de energía. Estas moléculas aprovechan la energía que trae en exceso una especie química que dona electrones y van transfiriéndosela. Generalmente hay una especie transportadora entre una y otra.
–¿Y dónde ocurre eso?
–En la pared celular interna de la mitocondria, que es una organela interior de las células. El hecho de que exista una transferencia secuencial de electrones significa que ese electrón se viene cayendo en una cadena de energía, y esa energía en exceso se utiliza en otros procesos, por ejemplo, para enviar protones de un lado a otro de la membrana. Y eso ocurre en contra de lo que sería el gradiente de energía.
–¿Para qué sirve esto?
–Una vez que se transfirieron los protones, queda una diferencia: un exceso de carga positiva que genera una diferencia de potencial. Eso es utilizado por la última de las proteínas de la cadena para crear una molécula que funciona como combustible para el organismo. Es decir que transforma una energía (la electrónica) en otra (química). Son pasos muy complejos.
–Una carrera de obstáculos.
–Sí, y uno de los obstáculos es, por ejemplo, la distancia entre las proteínas: a los electrones no les gusta mucho viajar, entonces hay que optimizar lo que se llama “camino de transferencia de electrones”. Eso requiere toda una modulación de la estructura de la proteína misma. Por otra parte, la cosa es muy compleja. Imagínese la siguiente situación: una proteína le tiene que pasar el electrón que recibió de la anterior a la siguiente, pero tiene que saber que una vez que se lo dio se tiene que ir.
–¿Y cómo lo sabe?
–Nuestra teoría es que una buena parte de la modulación depende del campo eléctrico, que es variable. Gran parte de nuestra investigación se orienta a estudiar la influencia del campo eléctrico en la estructura y el comportamiento de estas proteínas. Lo hacemos con una técnica que se llama espectroscopía raman intensificada por superficie.
–Ahora tiene que explicarme qué es eso...
–Es una técnica vibracional. Todas las moléculas vibran, y cuantos más átomos tenga una molécula, más complejas serán esas vibraciones. Para observarlas, es posible inducir esas vibraciones haciendo que la molécula absorba un fotón (una partícula de luz) infrarrojo y medir cuánta luz se absorbió de determinada longitud de onda y sacar un espectro vibracional. Eso es lo que se llama espectroscopía infrarroja.
–¿Y la raman?
–La raman provee el mismo tipo de información pero en base a un fenómeno físico diferente, que es la reacción inelástica de los fotones con las moléculas, un choque que no es completamente elástico sino que se produce con transferencia de energía. Del fotón a la molécula o de la molécula al fotón. Mi fuente de fotones va a ser un láser, que es monocromático. La luz que salga va a tener la componente de mi láser (si el láser es verde, será verde) pero va a haber una mínima fracción que no será verde, porque si esos fotones perdieron energía o ganaron energía estarán corridos al rojo o al azul. Es energía que la molécula ganó o perdió.
–Los fotones se mezclaron en todas las charlas que tuve hoy y me generaron siempre la misma pregunta... ¿Existen los fotones?
–Bueno, es una teoría... Uno puede describir a la luz en base a la teoría corpuscular...
–¿Pero qué piensa usted?
–Yo pienso que no se puede describir de una forma ni de la otra sino que uno utiliza uno u otro modelo de acuerdo con el problema que quiera solucionar.
–Pero en la realidad, en el mundo, ¿existen esas bolitas sin masa?
–No, existe un modelo que nos permite avanzar en el camino del conocimiento. Pero son problemas que exceden nuestra capacidad de comprensión.
–¿Y los electrones? ¿Existen como existe una mesa?
–También tienen esa dualidad onda-partícula.
–Pero pensando macro...
–Creo que sí existen.
–Bueno. Usted, con este sistema espectroscópico, estudia el comportamiento de una molécula...
–Claro. Ese sistema me permite, por ejemplo, inmovilizar una proteína sobre un electrodo metálico que está nanoestructurado, y a esa superficie, a su vez, le hago una modificación química que me permite crear un sistema biomimético (es decir, que se aproxima a un sistema biológico). Sobre esa superficie puedo inmovilizar mi proteína, con el electrodo controlo el campo eléctrico y con el sistema espectroscópico puedo mirar a tiempo real qué es lo que pasa con los electrones...
–Quisiera volver al tema de los electrones que se van transfiriendo, porque me parece que los procesos que ocurren al interior de las células son verdaderamente apabullantes. Yo tengo proteínas embebidas en la membrana interna de una mitocondria, viene algo de afuera que le transfiere un electrón a la primera. ¿Cómo lo hace?
–El grueso de la transferencia electrónica en sistemas biológicos es de larga distancia... se forman como autopistas para estos electrones que viajan por ellas de molécula en molécula y en general van perdiendo energía, que se disipó como calor o se utilizó para hacer algún trabajo, que puede ser, como le había dicho antes, la traslocación de protones, y después, debe volver al estado original, para estar lista para realizar un nuevo proceso. Ese electrón en exceso, entonces, se lo pasa a la siguiente. Que a su vez traslocará protones y se la pasará a la otra. Así hasta llegar a la última, la enzima terminal, que será la que finalmente reducirá el oxígeno. El oxígeno que nosotros respiramos se reduce a agua en la última instancia de esa cadena. Ese oxígeno se une a un centro metálico de la última proteína y los electrones irán viajando hasta llegar al centro metálico, entran de a uno, toman protones y se transforma en agua.
–O sea que la función del oxígeno que respiramos es transformarse en agua y proveer de agua a la célula.
–No. En realidad la reducción del oxígeno al agua no es un objetivo en sí mismo sino un efecto colateral de esta transducción energética electroprotónica.
–Pero sin el oxígeno no podríamos hacerlo.
–Nosotros no. Pero otros organismos sí, los que utilizan otro agente químico como último aceptor. No todos los organismos respiran oxígeno.
–Todo esto es bastante impresionante. ¿En cuánto tiempo ocurre todo ese proceso?
–Milisegundos.
–Y eso está ocurriendo en todas las células del cuerpo, miles de veces por segundo...
–Además, por supuesto, todas las proteínas se van degradando y deben ser repuestas. Nuestro interés, entonces, es ver cómo funciona esto desde el punto de vista fisicoquímico para hacer que esas proteínas hagan lo que nosotros queremos que hagan y no lo que la naturaleza les impone.
–¿Por ejemplo?
–Construir sensores basados en las mismas proteínas. Si nosotros somos capaces de determinar cómo interactúa una proteína con una superficie y de descubrir qué condiciones deben darse para que la transferencia sea óptima, entonces podemos construir un dispositivo donde esa proteína se ocupe de medir peróxido de hidrógeno en algunas soluciones.
–Le diré que esto es muy interesante, pero frente al espectáculo que me acaba de describir...
–Bueno, ahí apenas si tenemos mérito. Eso lo hizo todo la naturaleza.
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